機能構造計測学研究室

Laboratory of Molecular Biophysics

教授
藤原 敏道 (Toshimichi FUJIWARA)
mail tfjwr@protein.osaka-u.ac.jp
准教授
児嶋 長次郎 (Chojiro KOJIMA)
mail kojima@protein.osaka-u.ac.jp
准教授
池上 貴久 (Takahisa IKEGAMI)
mail tiik@protein.osaka-u.ac.jp
助教
松木 陽 (Yoh Matsuki)
mail yoh@protein.osaka-u.ac.jp
研究分野

蛋白質構造情報学

所属

蛋白質研究所

ロケーション

吹田地区

研究内容

 私たちの体の中ではさまざまなエネルギー変換や情報変換が生体膜を介して行われている。これら機能を担っている超分子システムは生命活動のネットワークを作る上で重要な役割を果たしている。現在、これらの働きを持つ分子の構造が次々に明らかになっている。私たちは、主にNMRを用いて、情報変換やエネルギー変換をつかさどる蛋白質の働きを、立体構造に基づいて明らかにすることをめざして研究している。

固体NMR法による蛋白質の構造、機能解析

 固体NMRでは、X線回析など他の方法による解析がむずかしいが、生体でのエネルギーや情報の変換において重要な分子複合系の構造と機能の研究に取り組んでいる。具体的には、脂質二重膜に強く結合している蛋白質や非結晶状態の大きな分子複合体などで、これには、光情報伝達する膜蛋白質 pHtrII、プロトンATP合成酵素の膜貫通領域やG蛋白質とそのレセプターの複合体などが含まれる。また、生物学と同様にNMR実験法や解析法も大きく進んでいる。固体NMR法の特徴を利用して対象からより詳しい情報を搾り取るために、実験法やデータ解析法も開発しながら研究を進めている。

溶液NMR法による蛋白質の構造、機能解析

 NMRは、蛋白質の立体構造やダイナミクスを原子レベルで解析することができる、非常に有用な手段である。本研究室では、おもに蛋白質の立体構造をNМRによって決定しているが、その他に、立体構造が既知の場合でもその蛋白質が他の蛋白質あるいは基質とどのように相互作用しているかも構造的に解析している。さらに、比較的遅い運動であるマイクロ秒、ミリ秒程度のダイナミクスを解析することによって、活性との相関を議論している。これらの解析に必要な方法論はまだ発展途上にあるため、その方法論の開発も同時に行っている。

研究テーマ

1. 光情報の伝達に関する膜蛋白質 pHtrIIの構造に基づく機能の解明                         2. 光駆動イオンポンプである膜蛋白質ハロロドプシンの構造に基づく機能の解明                   3. 時計蛋白質やシグナル伝達蛋白質における蛋白質間相互作用の解析                        4. 生体膜を介しての情報変換に関するG蛋白質活性化ペプチドの構造とG蛋白質活性化機構の解明        5. NМR緩和機構を利用した蛋白質の遅い運動性の解析                                 6. データベースなどをバイオインフォマティクスを利用したNМR立体構造解析法の開発                  7. テラヘルツ波を利用した超高感度NМR法の開発と生体系への応用

図0 膜タンパク質pHtrIIを介した情報伝達

図1 NMRとテラヘルツ波光源

参考文献

Y. Todokoro, M. Kobayashi, T. Sato, T. Kawakami, I. Yumen, S. Aimoto, T. Fujiwara, H. Akutsu Structure analysis of membrane-reconstituted subunit c-ring of E. coli H+-ATP synthase by solid-state NMR under MAS J. Biomol. NMR 48 , 1 - 11 (2010)

Y. Matsuki, H. Takahashi, K. Ueda, T. Idehara, I. Ogawa, M. Toda, H. Akutsu, T. Fujiwara Dynamic nuclear polarization experiments at 14.1 T for solid-state NMR Phys. Chem. Chem. Phys. 12 , 5799 - 5803 (2010)

K. Taoka, I. Ohki, H. Tsuji, K. Furuita, K. Hayashi, T. Yanase, M. Yamaguchi, C. Nakashima, Y. Purwestri, S. Tamaki, Y. Ogaki, C. Shimada, A. Nakagawa, C. Kojima, K. Shimamoto 14-3-3 proteins act as intracellular receptors for rice Hd3a florigen Nature 476 , 332 - 335 (2011)

K. Ikeda, T. Kameda, E. Harada, H. Akutsu, T. Fujiwara Combined use of replica-exchange molecular dynamics and magic-angle-spinning solid-state NMR spectral simulations for determining the structure and orientation of membrane-bound peptide J. Phys. Chem. B 115 , 9327 - 9336 (2011)

連絡先

・・受験生へのメッセージ・・
 核磁気共鳴法(NМR)は、原子分解能で生体分子の構造と機能を調べる強力な方法です。この方法を通じて生命を新しい目で見てみませんか!
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大阪大学大学院 蛋白質研究所

TEL:06-6879-8598    FAX:06-6879-8599

http://www.protein.osaka-u.ac.jp/biophys/bussei.html

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